ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro
niveles de estructura de las proteínas.
1- Estructura primaria: Es la secuencia lineal de
aminoácidos de la proteína. En el extremo inicial presente el grupo amino libre
y en el final, el grupo carboxilo libre.
2- Estructura secundaria: Es la disposición en el espacio de
la estructura primaria, es decir, se enreda sobre sí misma gracias a que los
enlaces no peptídicos permiten ese giro. Dentro de esta hayamos tres subtipos:
- Est. en α-hélice, en la cual la cadena se enrrolla en un
giro dextrógiro formando enlaces de hidrógeno intracatenarios (-CO- + 4º-NH-), y dejando así los
radicales en el exterior. (3,6 aa/vuelta)
- Est. de la hélice del colágeno, donde encontramos una
cadena más distendida (3 aa/vuelta) y alargada (+prolina e hidroxiprolina)
girada en un giro levógiro. El colágeno que pertenece a este grupo está formado
por tres hélices con enlaces más fuertes, covalentes y enlaces más débiles,
puentes de hidrógeno.
- Conformación-β, donde sus cadenas están en zigzag por la
ausencia de enlaces de H.
3- Estructura terciaria: Es la disposición en el espacio de
la estructura secundaria ya que esta está plegada sobre sí misma originando una
conformación globular. Los R apolares se sitúan en el interior, dejando en el
exterior a los R polares, haciendo que muchas moléculas sean solubles en H2O y
en disoluciones salinas. Se mantienen estables gracias a los enlaces que se
establecen entre los R de los aminoácidos. En los tramos rectos presentan est.
secudarias α-hélice y conformación-β, mientras que en los codos no presentan
est. secundaria (si presentan ambas est. repetidas serán dominios estructurales
estables, compactos y de aspecto globular).
4- Estructura cuaternaria: Es la unión (mediante enlaces no
covalente o disulfuro) de dos o más cadenas polipeptídicas (de est. terciaria
iguales o no) y cada una de ellas se llamará protómero.
b) Indicar qué tipos de
enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles
estructurales.
1-Est. 1ª: Enlaces
covalentes.
2-Est. 2ª:
- Est. en α-hélice
tienen enlaces de hidrógeno.
- Est. de la hélice del colágeno poseen enlaces covalentes.
- Conformación-β tiene enlaces covalentes.
3-Est. 3ª: Enlaces disulfuro
o de hidrógeno, interacciones iónicas o hidrofóbicas y fuerzas de Van der
Walls.
4-Est. 4ª: Enlaces débiles
(no covalentes) y a veces enlaces disulfuro.
c) Especificar la estructura
que caracteriza a las α-queratinas.
Las cadenas α-queratinas no llegan a formar estructura
terciaria, es decir, mantiene la estructura secundaria alargada y originan proteínas
filamentosas. Son insolubles en H2O y en disoluciones salinas debido a la
abundancia de radicales hidrofóbicos. Posee función esquelética siendo el pelo,
plumas, uñas, cuernos…
Función estructural(pelo)
d) Describir dos propiedades
generales de las proteínas.
SOLUBILIDAD: Esta propiedad
es debida a la abundancia de aa con R polares que establecen en laces de
hidrógeno con las moléculas de H2O. Así cada R queda recubierto de agua impidiendo
que se pueda unir a otras proteínas y provocando su precipitación. Si las
proteínas globulares se disuelven originan dispersiones coloidales debido a su
alta masa molecular, al contrario que las proteínas filamentosas, que son
insolubles.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA:
Tienen comportamiento anfótero (pueden comportarse como ácido (liberando H+) o base
(aceptando protones) ya que las proteínas están hechas por aminoácidos. Por
ello pueden regular el pH del medio (disoluciones tampón o amortiguadoras).
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
ESTRUCTURAL: Las proteínas están presentes en la célula en
la membrana plasmática, constituyen los cilios y flagelos y son el soporte del
ADN. Son principalmente las proteínas filamentosas, ya que estas tienen función
esquelética (α-queratinas),histonas, protaminas,
elastinas y el colágeno.
RESERVA: Sirven de reserva energética para el organismo y
es, por ejemplo, la ovoalbúmina de la clara de huevo o de la caseína de la
leche.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de
enlaces no se ven afectados?
Este proceso es la pérdida de la est. terciaria y
cuaternaria (a veces la secuandaria) a causa de la ruptura de los enlaces que
las mantienen. La desnaturalización es producida por cambios del pH,
temperatura o concentración salina del medio o agitación molecular. Cuando esto
ocurre la proteína pierde su actividad biológica y funciones, pasando a tener
aspecto filamentoso y precipitar (el H2O ya no recubre totalmente la proteína).
No afecta a los enlaces peptídicos, por lo tanto puede volver a su estado
inicial, se renaturalizaría.
g) ¿Qué significa que
un aminoácido es anfótero?
Los aminoácidos tienen comportamiento anfótero, esto quiere
decir que se pueden comportar como ácido con carga + (liberando protones) o
como base con carga -(aceptándolos). Gracias a esto son capaces de mantener los
niveles del Ph del medio, efecto tampón o amortiguador (tiende a tener una
forma dipolar neutra, con tantas cargas + como -, con pH=7).
Fuente propia
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