Actividades proteínas

ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS

 1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

1- Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína. En el extremo inicial presente el grupo amino libre y en el final, el grupo carboxilo libre.

2- Estructura secundaria: Es la disposición en el espacio de la estructura primaria, es decir, se enreda sobre sí misma gracias a que los enlaces no peptídicos permiten ese giro. Dentro de esta hayamos tres subtipos:

• Est. en α-hélice, en la cual la cadena se enrrolla en un giro dextrógiro formando enlaces de hidrógeno intracatenarios (-CO- + 4º-NH-), y dejando así los radicales en el exterior. (3,6 aa/vuelta)
• Est. de la hélice del colágeno, donde encontramos una cadena más distendida (3 aa/vuelta) y alargada (+prolina e hidroxiprolina) girada en un giro levógiro. El colágeno que pertenece a este grupo está formado por tres hélices con enlaces más fuertes, covalentes y enlaces más débiles, puentes de hidrógeno.
• Conformación-β, donde sus cadenas están en zigzag por la ausencia de enlaces de H.

3- Estructura terciaria: Es la disposición en el espacio de la estructura secundaria ya que esta está plegada sobre sí misma originando una conformación globular. Los R apolares se sitúan en el interior, dejando en el exterior a los R polares, haciendo que muchas moléculas sean solubles en H2O y en disoluciones salinas. Se mantienen estables gracias a los enlaces que se establecen entre los R de los aminoácidos. En los tramos rectos presentan est. secudarias α-hélice y conformación-β, mientras que en los codos no presentan est. secundaria (si presentan ambas est. repetidas serán dominios estructurales estables, compactos y de aspecto globular).

4- Estructura cuaternaria: Es la unión (mediante enlaces no covalente o disulfuro) de dos o más cadenas polipeptídicas (de est. terciaria iguales o no) y cada una de ellas se llamará protómero.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

1-Est. 1ª: Enlaces covalentes.

2-Est. 2ª:

• Est. en α-hélice tienen enlaces de hidrógeno.
• Est. de la hélice del colágeno poseen enlaces covalentes.
• Conformación-β tiene enlaces covalentes.

3-Est. 3ª: Enlaces disulfuro o de hidrógeno, interacciones iónicas o hidrofóbicas y fuerzas de Van der Walls.

4-Est. 4ª: Enlaces débiles (no covalentes) y a veces enlaces disulfuro.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

Las  cadenas α-queratinas no llegan a formar estructura terciaria, es decir, mantiene la estructura secundaria alargada y originan proteínas filamentosas. Son insolubles en H2O y en disoluciones salinas debido a la abundancia de radicales hidrofóbicos. Posee función esquelética siendo el pelo, plumas, uñas, cuernos…

Función estructural(pelo)

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

SOLUBILIDAD: Esta propiedad es debida a la abundancia de aa con R polares que establecen en laces de hidrógeno con las moléculas de H2O. Así cada R queda recubierto de agua impidiendo que se pueda unir a otras proteínas y provocando su precipitación. Si las proteínas globulares se disuelven originan dispersiones coloidales debido a su alta masa molecular, al contrario que las proteínas filamentosas, que son insolubles.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA: Tienen comportamiento anfótero (pueden comportarse como ácido (liberando H+) o base (aceptando protones) ya que las proteínas están hechas por aminoácidos. Por ello pueden regular el pH del medio (disoluciones tampón o amortiguadoras).

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

ESTRUCTURAL: Las proteínas están presentes en la célula en la membrana plasmática, constituyen los cilios y flagelos y son el soporte del ADN. Son principalmente las proteínas filamentosas, ya que estas tienen función esquelética (α-queratinas),histonas, protaminas, elastinas y el colágeno.

RESERVA: Sirven de reserva energética para el organismo y es, por ejemplo, la ovoalbúmina de la clara de huevo o de la caseína de la leche.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

Este proceso es la pérdida de la est. terciaria y cuaternaria (a veces la secuandaria) a causa de la ruptura de los enlaces que las mantienen. La desnaturalización es producida por cambios del pH, temperatura o concentración salina del medio o agitación molecular. Cuando esto ocurre la proteína pierde su actividad biológica y funciones, pasando a tener aspecto filamentoso y precipitar (el H2O ya no recubre totalmente la proteína). No afecta a los enlaces peptídicos, por lo tanto puede volver a su estado inicial, se renaturalizaría.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Los aminoácidos tienen comportamiento anfótero, esto quiere decir que se pueden comportar como ácido con carga + (liberando protones) o como base con carga -(aceptándolos). Gracias a esto son capaces de mantener los niveles del Ph del medio, efecto tampón o amortiguador (tiende a tener una forma dipolar neutra, con tantas cargas + como -, con pH=7).